Enzimas
Una enzima es cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso sin llegar a consumirse. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2,000.
Algunas enzimas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía química para mover los músculos.
Como clase, las enzimas son extraordinariamente eficientes. Insignificantes cantidades de una enzima pueden lograrse a bajas temperaturas, que requerirían reactivos violentos y altas temperaturas por medios químicos ordinarios. Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30 g de pepsina cristalina pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.
La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada. Aunque un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción, las enzimas son inestables cuando se calientan. La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la macromolécula.
Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase de células. La mayor parte de las enzimas catalizan la transferencia de electrones, átomos o grupos funcionales. La clasificación de las enzimas se realiza de acuerdo con el tipo de reacción de transferencia, el grupo dador y el grupo aceptor, y se reconocen 6 grupos principales: oxidorreductasas (transferencia de electrones), transferasas (transferencia de grupos), hidrolasas (reacciones de hidrólisis o transferencia de grupos funcionales al agua), liasas (adición de grupos a dobles enlaces), isomerasas (transferencia de grupos en el interior de la molécula para originar formar isoméricas) y ligasas (forman diversos enlaces acoplados a la ruptura de ATP). Algunas enzimas necesitan para su actividad un componente químico adicional llamado cofactor, que puede ser inorgánico (diversos cationes metálicos) o moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas. El conjunto de la proteína activa junto con su coenzima se denomina holoenzima.
Las pepsinas, tripsinas y algunas otras enzimas, poseen, en adición, la propiedad peculiar conocida como autocatalisis, la cual les permite causar su propia formación de un precursor inerte, llamado cimógeno. Como consecuencia, estas enzimas pueden ser reproducidas en un tubo de ensayo.
Como una regla, las enzimas no atacan células vivas. Tan pronto como una célula muere, sin embargo, es rápidamente digerida por las enzimas, que analizan la proteína. La resistencia de una célula viva se debe a la inhabilidad de la enzima, para pasar a través de la membrana de la célula, mientras la célula vive. Cuando la célula muere, esta membrana se vuelve permeable y las enzimas pueden entonces entrar a la célula y destruir la proteína contenida en ella. Algunas células también contienen inhibidores de enzimas, conocidos como antienzimas, los cuales previenen la acción de una enzima sobre un substrato.
La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importantes dependen de la acción de enzimas, sintetizadas por las levaduras y bacterias empleadas en el proceso de producción. Algunas enzimas se utilizan con fines médicos. En ocasiones son útiles en el tratamiento de zonas de inflamación local; la tripsina se emplea para eliminar sustancias extrañas y tejido muerto de las heridas y quemaduras.
Sin duda la fermentación alcohólica es la reacción enzimática más antigua conocida. Se creía que este fenómeno y otros similares eran reacciones espontáneas hasta que en 1857 el químico francés Louis Pasteur comprobó que la fermentación sólo ocurre en presencia de células vivas. Sin embargo, el químico alemán Eduard Buchner descubrió en 1897 que un extracto de levadura libre de células puede producir fermentación alcohólica. La antigua incógnita fue entonces resuelta; la levadura produce la enzima y ésta lleva a cabo la fermentación. Ya en 1783 el biólogo italiano Lazzaro Spallanzani había observado que la carne podía ser digerida por jugos gástricos extraídos de halcones. Éste fue el primer experimento en el que se llevó a cabo una reacción vital fuera de los organismos vivos. Tras el descubrimiento de Buchner, los científicos asumieron que, en general, las fermentaciones y las reacciones vitales eran producidas por enzimas. Sin embargo, todos los intentos de aislar e identificar su naturaleza química fracasaron. Más tarde, en 1926, el bioquímico estadounidense James B. Sumner consiguió aislar y cristalizar la ureasa. Cuatro años después su colega John Howard Northrop aisló y cristalizó la pepsina y la tripsina. Northrop demostró también la naturaleza proteica de las enzimas.
En los últimos años, la investigación sobre la química enzimática ha permitido aclarar algunas de las funciones vitales más básicas. La ribonucleasa, una enzima descubierta en 1938 por el bacteriólogo estadounidense René Jules Dubos y aislada en 1946 por el químico estadounidense Moses Kunitz, fue sintetizada por científicos estadounidenses en 1969. La síntesis consiste en unir 124 moléculas de aminoácidos en una secuencia muy específica para formar la macromolécula. Dicha síntesis permitió identificar aquellas áreas de la molécula que son responsables de sus funciones químicas, e hizo posible crear enzimas especializadas con propiedades de las que carecen las sustancias naturales. Este potencial se ha visto ampliado durante los últimos años por las técnicas de ingeniería genética que han hecho posible la producción de algunas enzimas en grandes cantidades.
El uso médico de las enzimas está ilustrado por la investigación sobre la L-asparaginasa, que se piensa es una herramienta importante para el tratamiento de la leucemia; se ha descubierto que las dextrinasas pueden prevenir la caída de los dientes, y que las alteraciones enzimáticas están ligadas a enfermedades como la fenilcetonuria, el albinismo, la diabetes, la anemia y otros trastornos sanguíneos.